A estrutura molecular de um anticorpo é formada por duas cadeias aminoácidos
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Molécula de imunoglobulina tipicamente com a sua forma em Y. Em azul observam-se as cadeias pesadas com quatro domínios Ig, enquanto que em verde mostram-se as cadeias leves. Entre o pé do Y (fracção constante, Fc) e os braços (Fab) existe uma parte mais fina conhecida como "região de dobradiça".
Molécula de imunoglobulina tipicamente com a sua forma em Y. Em azul observam-se as cadeias pesadas com quatro domínios Ig, enquanto que em verde mostram-se as cadeias leves. Entre o pé do Y (fracção constante, Fc) e os braços (Fab) existe uma parte mais fina conhecida como "região de dobradiça".Os anticorpos (Ac) (também conhecidos como imunoglobulinas, abreviado Ig)[1] são glicoproteínas do tipo gamaglobulina, a fracção de globulinas mais abundante no plasma sanguíneo. Podem encontrar-se em forma solúvel no sangue ou noutros fluídos corporais dos vertebrados, ou podem estar inseridos na membrana plasmática, onde actuam como receptores nos linfócitos B e são empregues pelo sistema imunitário para neutralizar patógenos tais como bactérias patogénicas e viroses.[2] Em geral, considera-se que tanto anticorpo como imunoglobulina são termos equivalentes, sendo que o primeiro termo faz referência à função, enquanto que o segundo alude à estrutura. O termo gamaglobulina refere-se às propriedades electroforéticas das imunoglobulinas solúveis no soro sanguíneo, se bem que algumas imunoglobulinas migram com as fracções alfa, beta e inclusive com a albumina.
Molécula de imunoglobulina tipicamente com a sua forma em Y. Em azul observam-se as cadeias pesadas com quatro domínios Ig, enquanto que em verde mostram-se as cadeias leves. Entre o pé do Y (fracção constante, Fc) e os braços (Fab) existe uma parte mais fina conhecida como "região de dobradiça".Os anticorpos (Ac) (também conhecidos como imunoglobulinas, abreviado Ig)[1] são glicoproteínas do tipo gamaglobulina, a fracção de globulinas mais abundante no plasma sanguíneo. Podem encontrar-se em forma solúvel no sangue ou noutros fluídos corporais dos vertebrados, ou podem estar inseridos na membrana plasmática, onde actuam como receptores nos linfócitos B e são empregues pelo sistema imunitário para neutralizar patógenos tais como bactérias patogénicas e viroses.[2] Em geral, considera-se que tanto anticorpo como imunoglobulina são termos equivalentes, sendo que o primeiro termo faz referência à função, enquanto que o segundo alude à estrutura. O termo gamaglobulina refere-se às propriedades electroforéticas das imunoglobulinas solúveis no soro sanguíneo, se bem que algumas imunoglobulinas migram com as fracções alfa, beta e inclusive com a albumina.Um anticorpo é tipicamente constituído por unidades estruturais básicas, cada uma das quais com duas grandes cadeias pesadas e duas cadeias leves de menor peso molecular. A molécula de anticorpo tem forma de Y; as extremidades dos braços do Y são o fragmento Fab por onde se ligam ao antígeno; o pé do Y é o fragmento Fc. As moléculas dos anticorpos podem aparecer em separado, como monómeros, ou associarem-se entre si formando dímeros com duas unidades ou pentâmeros com cinco unidades. Os anticorpos são sintetizados por um tipo de leucócito denominado linfócito B ou célula B. Existem diferentes tipos de anticorpos, chamados isótipos, diferenciados pela forma da cadeia pesada que apresentem.São conhecidas cinco classes de isótipos em mamíferos que desempenham funções diferentes, contribuíndo para dirigir a resposta imunitária conforme cada tipo de corpo estranho que encontram, que são: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.[3]