Tendo em vista que a capacidade de ligação do heme ao gás carbônico apresenta mais afinidade do que com o próprio oxigênio, explique porque não nos intoxicamos com gás carbônico em ambientes normais nem com a produção do presente gás em nosso organismo, e como o corpo consegue desenvolver o efeito Bohr, mantendo assim um ph estável no sistema sanguíneo mesmo aumentando e diminuindo esse pH momentaneamente.
Soluções para a tarefa
O Co2 é um subproduto pobre do metabolismo celular;
Na mioglobina, a His64 (His E7), no lado do heme onde o O2 se liga, se relaciona com o ligante que estiver interagindo com o Heme, chamado de His distal que forma uma ligação de hidrogênio com o O2 que pode ajudar a impedir a ligação linear do CO, o que explica a redução seletiva na ligação do CO ao heme na mioglobina (e na hemoglobina).
A ligação do O2 ao heme da mioglobina também depende dos movimentos moleculares, ou “respirações”, na estrutura da proteína. A molécula de heme está profundamente enterrada no polipeptídeo dobrado, se a proteína fosse rígida, o O2 não entraria ou sairia do bolsão do heme em uma taxa mensurável.
As interações entre as subunidades da hemoglobina causam mudanças conformacionais que alteram a afinidade da proteína pelo oxigênio. A modulação da ligação do oxigênio, assim permite que a proteína de transporte de O2 responda a alterações na demanda de oxigênio pelos tecidos.