Por
que a ligação do oxigênio à Hemoglobina varia conforme a pressão de O2 ? Por
que isso não ocorre com a mioglobina ?
Qual
é a diferença do mecanismo de oxigenação das duas proteínas?
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A ligação ou a interação de O2 a estas proteínas depende da pressão deste gás no meio, quanto maior a pressão, maior será a afinidade.
No caso da hemoglobina, que apresenta quatro sítios (4 grupamentos hemes) de interação com o O2, essa situação é diferenciada, pois quando o primeiro oxigênio é ligado a um dos grupamentos, as outras interações são facilitadas, de modo que o último seja mais facilmente ligado muito mais fácil e rapidamente, o que é chamado de cooperatividade dos grupamentos hemes.
A interação e a liberação das moléculas de oxigênio a estas proteínas também dependem de muitos outros fatores, como a concentração de CO2 do meio e consequentemente, de seu pH, neste sentido, o O2 é mais facilmente desligado em um meio no qual a concentração de CO2 é maior.
No caso da hemoglobina, que apresenta quatro sítios (4 grupamentos hemes) de interação com o O2, essa situação é diferenciada, pois quando o primeiro oxigênio é ligado a um dos grupamentos, as outras interações são facilitadas, de modo que o último seja mais facilmente ligado muito mais fácil e rapidamente, o que é chamado de cooperatividade dos grupamentos hemes.
A interação e a liberação das moléculas de oxigênio a estas proteínas também dependem de muitos outros fatores, como a concentração de CO2 do meio e consequentemente, de seu pH, neste sentido, o O2 é mais facilmente desligado em um meio no qual a concentração de CO2 é maior.
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