Para certa enzima, numa concentração de substrato igual a 0,1 Molar, a velocidade
experimental foi igual a 37 mmol/min para uma determinada concentração da enzima. No
entanto, diminuindo a concentração do substrato para 0,01 Molar, observou-se que a
velocidade de reação permaneceu sendo igual a 37 mmol/min. Por que uma redução de dez
vezes na concentração do substrato não produziu nenhuma variação perceptível na
velocidade da reação? EXPLIQUE SUA RESPOSTA.
-Gente é urgente, só até 10h, por favor me ajudem!!!!!!!!!
Soluções para a tarefa
Resposta:
Vamos imaginar que você está em uma loja de carros esportivos. O que você gostaria de saber para escolher qual é a melhor dentre várias opções (Ferrari, Porsche, Jaguar, etc.) ? Uma característica óbvia seria saber a velocidade que o carro atinge quando acelerado. Mas você talvez queira obter informações mais requintadas, como a rapidez de aceleração do carro de 0 a 60 mph. Em outras palavras, ao invés de apenas saber a velocidade máxima do carro, você também queira a cinética, que é como o carro atinge certa velocidade.
Os bioquímicos costumam pensar da mesma forma sobre as enzimas que eles estudam. Eles querem saber o máximo possível sobre os efeitos de uma enzima sobre a taxa de reação, e não apenas a rapidez de uma enzima em termos de velocidade.
Na realidade, você pode aprender muito a respeito do funcionamento de uma enzima e como ela interage com outras moléculas tais como os inibidores simplesmente medindo a rapidez que ela catalisa uma reação em diferentes condições. Geralmente a informação proveniente destes experimentos é apresentada na forma de gráficos, e por isso iremos conhecer aqui como os gráficos são feitos (e como devem ser lidos para se obter o máximo de informações).
Principais gráficos da cinética enzimática
Gráficos como este mostrado a seguir (representando graficamente a taxa de reação em função da concentração de substrato) são frequentemente usados para exibir informações sobre a cinética enzimática. Eles fornece muitas informações úteis, mas podem ser bastante confusos quando vistos pela primeira vez. Aqui, vamos ajudá-lo passo a passo a entender o processo de construção e de interpretação de um desses gráficos.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato.
Imagem modificada de...
Imagine que você tem um tubo de ensaio com sua enzima favorita e quer saber mais sobre ela, sob diversas condições. Então, você realiza uma série de ensaios nos quais você pega diferentes concentrações de substratos - digamos, 0 M, 0,2 M, 0,4 M, 0,6 M, 0,8 M e 1,0 M - e encontra a taxa de reação (ou seja, a velocidade em que seu substrato é transformado em produto) quando você acrescenta a enzima, em cada caso. É claro que você deve tomar cuidado e acrescentar sempre a mesma concentração de enzima em cada reação, de forma que você compare maçãs com maçãs.
Como se determina a velocidade da reação? Na verdade, queremos a velocidade inicial da reação, quando se acaba de combinar a enzima e o substrato, e a enzima catalisa a reação o mais rápido possível para aquela concentração específica de substrato (posteriormente a velocidade de reação diminuirá para zero conforme o substrato vai sendo utilizado). Portanto, deve-se medir a quantidade de produto produzido por unidade de tempo bem no começo da reação, quando a concentração do produto está crescendo linearmente. Esse valor, a quantidade de produto produzido por unidade de tempo no início da reação, é chamado de velocidade inicial, ou V_0V
0
V, start subscript, 0, end subscript como um par (X, Y). Depois que representar todos os seus pares (X, Y) no gráfico para diferentes concentrações, pode ligar os pontos com a curva melhor ajustada para obter um gráfico. Para muitos tipos de enzimas, o gráfico que você vai obter lembra a reta roxa mostrada acima: os valores de V_0V
0
V, start subscript, 0, end subscript vão aumentar rapidamente com concentrações baixas de substrato, e depois, vão nivelar em um platô com altas concentrações de substratos.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato, com Vmáx (velocidade máxima) e Km (concentração de substrato produzindo taxa de reação de 1/2 Vmáx) marcada.
Gráfico de cinética enzimática mostrando a taxa de reação em função da concentração de substrato, com Vmáx (velocidade máxima) e Km (concentração de substrato produzindo taxa de reação de 1/2 Vmáx) marcada.
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Esse platô acontece porque a enzima está saturada, significando que todas as moléculas enzimáticas disponíveis já estão ocupadas processando substratos. Quaisquer moléculas adicionais de substrato terão que esperar até que outra enzima se torne disponível, por isso a velocidade da reação (quantidade de produto produzido por unidade de tempo) é limitada pela concentração de enzimas. A maior velocidade de reação de uma determinada enzima a uma determinada concentração é conhecida como velocidade máxima, ou V_{max}V
max
V, start subscript, m, a, x, end subscript é o valor de Y (valor da velocidade inicial de reação) no qual o gráfico acima atinge o platô.
A concentração de substrato na qual ocorre a reação em um valor mediano da V_{max}V
max
K, start subscript, m, end subscript é sempre a mesma para uma determinada enzima, caracterizando uma determinada reação (embora a K_mK
m