“As moléculas proteicas são polipeptídios associados por aminoácidos em determinadas sequências. Ao longo da evolução, as proteínas adquiriram funções úteis. As funções dessas moléculas são garantidas pelos dobramentos que originam suas formas tridimensionais. Algumas têm sítios reativos na sua superfície que podem ter alta especificidade a outras moléculas, agindo como enzimas. As enzimas catalisam as reações que formam ou rompem ligações covalentes, realizando a grande maioria dos processos químicos nas células.”
ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017. p. 6.
A figura a seguir mostra a atividade da lisozima, uma enzima presente encontrada na lágrima, saliva, muco e leite materno.
De acordo com a leitura do texto e análise da figura, ordene corretamente as etapas que se seguem, com os numerais 1, 2 e 3, em relação à atividade de clivagem da lisozima em seu substrato.
( ) O produto é liberado pela enzima, possibilitando que a enzima se ligue a outras moléculas de substrato.
( ) Uma molécula de polissacarídeo, substrato para a enzima, liga-se ao sítio catalítico da lisozima, formando um complexo enzima-substrato.
( ) O substrato liga-se ao sítio catalítico e é fragmentado, resultado do rompimento da ligação covalente, catalisado pelos aminoácidos do sulco no sítio ativo, formando o complexo enzima-produto.
Agora, assinale a alternativa que apresenta a sequência correta:
A) 1, 2, 3.
B) 3, 2, 1.
C) 2, 1, 3.
4) 2, 3, 1
5) 3, 1, 2.
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A opção correta será E) 3, 1, 2.
Considerando a sequência da clivagem da lisozima em seu substrato como a da figura abaixo, podemos concluir que primeiramente o complexo enzima-substrato é formado para que a quebra possa ocorrer. (1)
Em seguida, ocorre a fragmentação do subtrato pela quebra da ligação covalente (2). Por fim, o substrato produzido é liberado do complexo enzima-produto, para que a enzima possa fazer a clivagem de outras moléculas de lisozima em seu sítio catalítico (3).
Logo, podemos concluir que a sequência será 3, 1, 2.
Bons estudos!
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