A α-queratina é uma proteína fibrosa adaptada a função estrutural e desenvolvida para força. Ela está presente apenas nas células de mamíferos constituindo os cabelos, unhas, garras, penas, chifres, cascos e grande parte da epiderme. Alguns procedimentos capilares, tais como texturização capilar, alteram a estrutura desta proteína de modo a modificarem a forma dos cabelos. No procedimento da ondulação permanente, os cabelos são expostos inicialmente ao calor úmido, ocorrendo a desnaturação proteica por meio do rompimento das interações fracas das α-queratinas, na qual é completamente estendida. Após isso, os cabelos são modelados e é aplicado neles um agente redutor que promove o rompimento das ligações de dissulfeto. Depois de um tempo, o agente redutor é removido e é adicionado o agente oxidante, que promove novas ligações dissulfeto. Por fim, o cabelo é lavado e resfriado e a α-queratina retorna a sua conformação nativa, mas na forma desejada, resultante das novas ligações de dissulfeto que ocorreram. NELSON, D. L. ; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6 ed. Porto Alegre: Artmed, p. 127, 2014 (adaptado). KAMEI, M. C. S. L. Biologia e Bioquímica Humana. Maringá-PR: Unicesumar, 2019. Considerando o assunto exposto no texto e os conhecimentos acerca das proteínas, é correto o que se afirma em: Alternativas Alternativa 1: As proteínas são polímeros de aminoácidos, os quais são unidos por ligações iônicas fracas, denominadas interações peptídicas. Alternativa 2: A sequência linear dos aminoácidos mantida por ligações covalentes, denominadas ligações peptídicas, é denominada estrutura primária. Alternativa 3: Estrutura terciária é resultante da interação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, já a estrutura quaternária, é formada pelas interações entre os aminoácidos distantes da cadeia linear, resultando nas dobras da estrutura primária e sua conformação nativa. Alternativa 4: A diversidade das proteínas é decorrente da sequência e do tipo de carboidratos que as constituem. Sendo que as in.
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